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Consciencialização sobre a amiloidose: uma introdução animada
Consciencialização sobre a amiloidose:
O que é a amiloidose?
Ao longo da nossa vida, o nosso ADN codifica a produção
de pequenas moléculas chamadas proteínas.
Estas proteínas garantem a estrutura e o funcionamento
de praticamente todos os processos biológicos da vida.
Depois de produzidas nas nossas células, as proteínas
dobram-se naturalmente, assumindo uma determinada forma.
Essa forma permite que tenham uma função específica no corpo.
Quando as proteínas se dobram corretamente, funcionam como é suposto,
e nós desfrutamos de boa saúde.
Um processo de dobra incorreto das proteínas pode impedir o normal funcionamento do corpo,
e podem surgir problemas ao longo do tempo.
Os nossos corpos costumam ser muito hábeis
na deteção e remoção de proteínas anormais.
No entanto, em alguns casos,
podemos produzir um volume excessivo de proteínas anormais
que os nossos corpos não conseguem processar,
ou podemos não ser capazes de processar e eliminar as proteínas.
A amiloidose é apenas uma classe
de uma lista crescente de disfunções do processo de dobra das proteínas.
Embora haja vários tipos de amiloidose,
em todos os casos as proteínas mal dobradas, chamadas amiloides,
ou seja, semelhantes ao amido, assumem uma determinada forma
que dificulta o seu processamento.
Devido a este processo de dobra incorreto, as proteínas amiloides unem-se,
formando fibrilhas lineares rígidas que são a base
dos nossos tecidos e órgãos.
Dependendo do local de acumulação das amiloides,
tal como nos rins, no coração, nos nervos ou no trato gastrointestinal,
podem surgir diferentes sintomas, à medida que estes órgãos são afetados.
O não tratamento da amiloidose constitui um risco de vida.
Por isso, um diagnóstico precoce e exato é essencial na obtenção de resultados positivos.
Atualmente, foram identificadas mais de 25 proteínas diferentes
capazes de provocar amiloidose.
Os vários tipos de amiloidose podem ser classificados
de acordo com a proteína precursora com um processo de dobra incorreto.
É utilizado um sistema de classificação simples,
no qual o prefixo "A" se refere à amiloide,
seguido de uma abreviatura da proteína subjacente à doença.
Na AL, ou amiloidose primária,
a forma da doença mais frequentemente diagnosticada,
a amiloide deriva de anticorpos de cadeia leve mal dobrados.
Os glóbulos brancos na medula óssea, chamados plasmócitos,
produzem demasiadas proteínas de cadeia leve defeituosas.
Frequentemente, os rins, o coração, o fígado, o trato gastrointestinal e os nervos são os mais afetados.
Na AA, ou amiloidose secundária,
a doença resulta do aumento dos níveis
da proteína amiloide A no soro circulante.
O corpo produz esta proteína como uma reação natural
a infeções ou inflamações crónicas.
Os rins e o fígado são os principais órgãos de acumulação de amilóides.
Na amiloidose ATTR, a amiloide tem origem
na proteína transtirretina, produzida no fígado.
Em formas hereditárias ou familiares da doença
já foram descobertas mais de 100 mutações genéticas
que contribuem para a formação de amiloides,
que causa, principalmente, danos nos nervos e problemas de coração.
Uma forma não-hereditária da doença denominada amiloidose sistémica senil,
resulta da acumulação da amiloide TTR nos corações dos idosos.
Seja causada por fatores genéticos ou pelo envelhecimento,
crê-se que a amiloidose decorrente da TTR é mais comum
do que a amiloidose AL, embora, muitas vezes, não seja diagnosticada.
Por vezes, as amiloides também se acumulam em áreas isoladas,
como a bexiga ou as vias respiratórias
sem que haja evidência de uma doença sistémica.
Estes depósitos localizados, semelhantes a tumores, são compostos por proteínas de cadeia leve,
de forma semelhante à amiloidose AL.
Neste caso, os plasmócitos que produzem a amiloide
encontram-se nos tecidos afetados e não na medula óssea.
Muitos médicos não contam deparar-se com casos de amiloidose
no seu consultório. Mas, a título de exemplo,
como é frequente a amiloide TTR não ser diagnosticada
em pacientes com insuficiência cardíaca,
é muito provável que a doença seja mais comum
do que aquilo que sabemos.
Os sintomas da amiloidose são habitualmente vagos e pouco específicos,
tais como perda de peso, fadiga, respiração ofegante, urina espumosa,
inchaço nos tornozelos e pernas
e entorpecimento ou formigueiro nas mãos e pés.
Como estes sintomas são idênticos aos de outras doenças comuns,
são muitas vezes confundidos com insuficiências cardíacas, pulmonares ou renais,
e é normal um paciente ter de consultar vários médicos
até realizar uma biópsia.
Mas em caso de problemas renais, cardíacos, do sistema nervoso, gastrointestinais ou do fígado,
sem causa óbvia,
os médicos deverão fazer *** para detetar amiloidose.
Como parte do diagnóstico diferencial
perante os cenários clínicos mais comuns
nos quais se deve considerar a amiloidose, temos os seguintes sintomas:
primeiro - perda de grandes quantidades de proteína na urina;
segundo - coração rígido ou espesso,
baixa tensão no eletrocardiograma,
batimento cardíaco irregular com pressão sanguínea normal ou baixa
ou insuficiência cardíaca inexplicada;
terceiro - aumento de tamanho do fígado sem consumo de álcool
ou qualquer outra causa, frequentemente com análises ao sangue do fígado fora do normal;
e quarto - entorpecimento ou dor nos dedos das mãos e dos pés,
tais como o síndrome do túnel do carpo
ou alternância entre períodos de prisão de ventre e diarreia,
com sensação de tontura ao levantar-se.
O método standard para a deteção de depósitos de amiloides
é aplicar corante vermelho Congo numa amostra de tecido.
A forma mais simples de obter uma amostra é aspirando gordura do abdómen,
numa mini-lipossucção.
As amiloides têm uma cor rosada quanto tingidas com vermelho Congo
e uma birrefringência verde-maçã caraterística
quando visualizadas num microscópio polarizador.
Esta técnica típica consegue diagnosticar a amiloidose
em 70-80% dos casos.
Caso a gordura aspirada dê negativo quanto a amiloidose,
mas haja uma suspeita elevada da existência da doença,
deverá realizar-se uma biópsia direta ao órgão em causa,
por exemplo, o coração, rim ou fígado.
Se a amiloide estiver presente, a aplicação do corante vermelho Congo
permitirá obter um diagnóstico definitivo em quase 100% dos casos.
A visualização da amostra de tecido num microscópio de eletrões
apresentará também a estrutura clássica das fibrilhas amiloides,
confirmando a presença da doença.
Comprovar que há amiloides presentes num órgão
é apenas o início do processo.
A seguir, é necessário determinar o tipo de amiloide que causa a doença,
de forma a planear um tratamento individualizado.
Avanços recentes no campo da proteómica
prometem revolucionar o diagnóstico preciso da amiloidose.
A microdissecção a laser de amostras positivas de vermelho Congo,
seguida de uma espectrometria de ***,
é a principal técnica na classificação de tipo da amiloidose.
As microdissecções e espectrometrias podem ser realizadas em qualquer amostra de tecido,
incluindo em gordura aspirada, caso haja amiloides presentes.
Estudos demonstraram que a microdissecção e espectrometria
conseguem identificar todas as proteínas amiloides conhecidas,
com praticamente 100% de exatidão e também caracterizar novas amiloides.
No geral, excetuando o aumento de tamanho da língua
ou nódoas negras em volta dos olhos,
que se registam numa pequena percentagem dos casos,
não existem sintomas clínicos evidentes de amiloidose.
No entanto, independentemente dos sintomas de um paciente,
graças às propriedades únicas de coloração e espectrais
das proteínas amiloides, basta fazer um *** de deteção da doença.
O diagnóstico precoce e preciso é essencial
para que os pacientes beneficiem dos inúmeros tratamentos atualmente disponíveis.
Dependendo do tipo de amiloidose,
os tratamentos podem incluir quimioterapia, cuidados cardíacos, transplante de órgãos
ou terapia medicamentosa direcionada.
Em todos os casos, o objetivo é reduzir ou eliminar
o fornecimento da proteína amiloide, para melhorar o funcionamento dos órgãos.
Existem três abordagens gerais para interromper a formação
e acumulação de amiloides,
as quais variam de acordo com o tipo de amiloidose.
O tratamento mais comum interfere na produção
da proteína precursora que causa a doença.
O segundo método recorre à terapia medicamentosa
para estabilizar a estrutura normal da proteína precursora,
evitando que o processo de dobra forme a amiloide.
Uma terceira estratégia é direcionada diretamente à amiloide
que circula no sangue e está depositada como fibrilhas nos tecidos.
Ao identificar e desestabilizar a amiloide,
o corpo do indivíduo pode identificar
e remover as proteínas anormais mais eficazmente.
Dada a complexidade da doença e o facto de cada caso ser diferente,
recomendamos que o tratamento seja realizado num centro médico
com experiência em amiloidose.
Em alternativa, os pacientes poderão fazer uma avaliação inicial num centro destes,
mantendo depois a comunicação durante o tratamento
nas suas comunidades locais.
Para um folheto ilustrado gratuito
com explicações mais detalhadas sobre a amiloidose,
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